Una nueva herramienta para observar la maquinaria celular
Un nuevo método, denominado cryoPRISM, permite a los investigadores observar complejos biomoleculares de manera rápida y precisa. Este avance, desarrollado por estudiantes de posgrado en el laboratorio de Davis en el Departamento de Biología del MIT, ofrece una forma más natural de visualizar la síntesis de proteínas en bacterias.
Los biólogos estructurales enfrentan el desafío de extraer complejos biomoleculares de las células, lo que puede resultar en imágenes menos naturales. Sin embargo, el estudio de las moléculas en su entorno sin alteraciones es técnicamente complicado. CryoPRISM busca un equilibrio entre ambas metodologías.
Preservando interacciones nativas
CryoPRISM captura estructuras moleculares en células recién abiertas, lo que permite preservar interacciones naturales entre moléculas, según explica el profesor asociado de biología Joey Davis.
“Creemos que el método cryoPRISM es un punto intermedio donde se preservan muchas de las conexiones celulares nativas, pero aún se logra la resolución necesaria para observar detalles moleculares”, señala Davis.
La técnica ha facilitado la identificación de nuevos estados ribosomales en un campo ya saturado. Este avance es significativo para comprender la regulación de la traducción en organismos bacterianos.
Un hallazgo inesperado
La coautora del estudio, Mira May, hizo un descubrimiento inesperado durante un proyecto diferente. Al intentar identificar nuevos reguladores ribosomales, utilizó un control negativo que resultó en imágenes de ribosomas intactos junto con sus socios interactivos naturales.
Este hallazgo permitió validar experimentalmente datos que normalmente habrían requerido meses de trabajo con otros métodos.
“A medida que encontré más estados ribosomales, este proyecto se convirtió en un método, no solo en un hallazgo aislado”, recuerda May.
Implicaciones para la biología evolutiva
May y su equipo comenzaron a buscar estados ribosomales que antes habían pasado desapercibidos. Uno de los nuevos estados identificados tiene implicaciones importantes para la evolución de la regulación de la traducción.
Durante la traducción activa, los ribosomas bacterianos son asistidos por proteínas llamadas factores de elongación. Estas proteínas ayudan en la síntesis de proteínas al transportar materiales como tRNAs y aminoácidos.
Cuando las células enfrentan condiciones adversas, como temperaturas frías, reducen la traducción, lo que resulta en ribosomas inactivos. May observó que algunos ribosomas inactivos interactuaban con un factor de hibernación llamado RaiA, lo que sugiere que estos ribosomas pueden tener un papel evolutivo más antiguo de lo que se pensaba.
El futuro de cryoPRISM
May colabora con otros investigadores del MIT para aplicar cryoPRISM en células difíciles de trabajar, como organismos patógenos y glóbulos rojos aislados de pacientes.
Además de su aplicación inmediata en la investigación de la traducción, cryoPRISM representa un avance hacia el objetivo más amplio de la biología estructural: estudiar biomoléculas en su entorno natural.
Según Davis, cryoPRISM se alinea con el tema de la biología estructural que se mueve cada vez más hacia el contexto celular.
